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DC FieldValueLanguage
dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0es_MX
dc.creatorLuis Ángel Hernández González-
dc.date.accessioned2021-02-11T15:24:22Z-
dc.date.available2021-02-11T15:24:22Z-
dc.date.issued2017-
dc.identifier.urihttp://repositorio.ugto.mx/handle/20.500.12059/4012-
dc.description.abstractLos colorantes tipo “AZO” que contaminan el medio ambiente generan productos potencialmente carcinogénicos. La reducción de dichos compuestos por azoreductasas microbianas puede ser una estrategia eficiente para el tratamiento de desechos contaminados con colorantes tipo AZO. Además de yhdA, una proteína con actividad de azoreductasa, un análisis bioinformático tipo BLAST reveló que B. subtiliscuenta con un un marco de lectura abierto que codifica para otra potencial azoreductasa denominada ywqN. En el presente trabajo se emplearon herramientas genéticas y moleculares para desarrollar una cepa recombinante de B. subtilisportando una construcción génica capaz de sobreproducir la proteína YwqNes_MX
dc.language.isospaes_MX
dc.publisherUniversidad de Guanajuatoes_MX
dc.relationhttp://www.jovenesenlaciencia.ugto.mx/index.php/jovenesenlaciencia/article/view/2109-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses_MX
dc.sourceJóvenes en la Ciencia: Verano de la Investigación Científica. Vol. 3, Num 2 (2017)es_MX
dc.titleSobreexpresión homóloga de una azoreductasa recombinante de bacillus subtilises_MX
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/articlees_MX
dc.subject.ctiinfo:eu-repo/classification/cti/2es_MX
dc.subject.keywordsB. subtilises_MX
dc.subject.keywordsAzoreductasaes_MX
dc.subject.keywordsCromatoreductasaes_MX
dc.subject.keywordsColorantes azoicoses_MX
dc.type.versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersiones_MX
dc.creator.twoNORMA RAMIREZ RAMIREZ-
dc.creator.threeMARIO PEDRAZA REYES-
dc.creator.idtwoinfo:eu-repo/dai/mx/cvu/36247es_MX
dc.creator.idthreeinfo:eu-repo/dai/mx/cvu/13835es_MX
dc.description.abstractEnglishThe type “AZO” dyespollutethe environment generating potentialcarcinogenic products. The reduction of these compounds by microbial azoreductases has been proposed as an efficient strategy for the treatment of wastes contaminated with AZO-type dyes. In addition to YhdA, a protein with azoreductase capacity, a BLAST analysis revealed that B. subtiliscounts with another open reading frame encoding a potential azoreductase termed YwqN. In the present work genetic and molecular tools were appliedto develop a recombinant strain of B. subtiliscarrying a genetic constructcapable of overproducing the protein YwqN-
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